Бег

Расслабление мышц фактор расслабления биохимия. Биохимия мышц и мышечного сокращения

Цель занятия: Изучить химический состав скелетных мышц, выяснить химизм мышечного сокращения и расслабления. Усвоить роль химических составных частей и структурных элементов в обменных процессах, обеспечивающих мышечную работу.

Специфической функцией мышц является обеспечение двигательной функции - сокращения и расслабления. В связи с выполнением этой важной функции строение мышечной клетки и ее химический состав имеет ряд специфических особенностей.

70-80% массы мышц составляет вода, 20-26% сухой остаток.

Характерным для мышц является высокое содержание белка 16,5-20,9%. Это обусловлено тем, что кроме белков, присущим и другим клеткам, в мышцах имеются специфические сократительные белки, составляющие 45% всех белков мышечной клетки. Остальную массу белков составляют белки саркоплазмы (около 30%) и белки стромы (15% от общего количества).

Скелетная мышца состоит из пучков волокон, заключенных в общую соединительную оболочку-сарколемму. Внутри каждого волокна находится около сотни или более миофибрилл, длинных специализированных органелл мышечной клетки, осуществляющих функции сокращения. Каждая миофибрилла состоит из нескольких параллельных нитей, так называемых филаментов двух типов - толстых и тонких, которые располагаются в ней гексагонально; каждый толстый филамент окружен шестью тонкими. Структурная связь между филаментами осуществляется только регулярно расположенными «поперечными мостиками». При сокращении и расслаблении филаменты тонкие скользят вдоль толстых и не изменяют своей длины. При этом связи между филаментами двух типов разрушаются и возникают вновь. Толстые нити главным образом состоят из белка миозина, а тонкие- из актина. Сократительный белок миозин характеризуется высокой молекулярной массой (более 440000).

Особенностью миозина является то, что он имеет участки, обладающие ферментативной активностью (АТФ - азная активность), проявляющаяся в присутствии Са2+. Под влиянием миозина АТФ расщепляется на АДФ и неорганический фосфат (Н3РО4). Выделяющаяся энергия используется для мышечного сокращения.

Актин - сократительный белок, с более низкой молекулярной массой (около 420000). Он может существовать в двух формах: глобулярной (G -актин) и фибриллярной (F - актин). F- актин- полимер G- актина. F - актин - активирует АТФ - азу миозина, что создает движущую силу, вызывающую скольжение тонких и толстых нитей друг относительно друга. Кроме этих двух основных белков сократительная система содержит регуляторные белки, локализованные в тонких (актиновых нитях) -тропомиозин В и тропонин, состоящий из трех субъединиц: J, С и Т.

Тропомиозин В имеет нитчатую спирализованную структуру и расположен в бороздке спиральной цепи F-актина. Тропонин связан с тропомиозином В и может образовывать комплексы с актином и миозином.

Комплекс тропомиозин В-тропонин называют расслабляющим белком, так как он связан с прцессом расслабления сократившейся фибриллы. Из тонких нитей выделены еще 2 белка: и - актин, являющийся, видимо, белками, укрепляющими сложную структуру тонких нитей. Ориенти ровочно в миофибрилле содержится миозина, актина, тропомиозина и тропонина по отношению к общему белку 55, 25, 15 и 5 % соответственно. Следует отметить еще два мышечных белка: миостромин и миоглобин. Миостромины составляют основу мышечной стромы, это труднорастворимые белки, не извлекаемые из мышцы солевыми растворами. Мышечная строма обладает эластичностью, что имеет существенное значение для расслабления мышцы после ее сокращения. Миоглобин - белок, содержащий железо и близкий по строению и функциям к белку эритроцитов - гемоглобину. Он обладает значительно - большим сродством к кислороду, чем гемоглобин и, накапливая приносимый кровью кислород, является запасным резервуаром кислорода в мышце.

Из небелковых веществ следует отметить кроме АТФ прежде всего креатинфосфат (КФ) и гликоген. КФ - первый мощный резерв ресинтеза (восстановления) АТФ, затрачиваемый на мышечные сокращения. Гликоген - основной запасной углеводный источник энергии мышцы. Мышца содержит ряд промежуточных продуктов обмена углеводов: (пировиноградная, молочная кислоты и др.) и большое количество минеральных ионов. Наиболее высокое содержание в мышце К+ и РО4--, несколько меньше Nа +, Mg ++, Ca ++, Cl -, Fе3+, SО4--_.

Внутри мышечного волокна, под сарколеммой, находится саркоплазма - жидкий белковый раствор, окружающий сократительные элементы мышечного волокна - миофибриллы, а также другие структурные компоненты - органоиды, выполняющие определенную функцию. Это прежде всего - саркоплазматический ретикулум и Т-система, имеющие прямое отношение к мышечному сокращению. Саркоплазматический ретикулум непосредственно связан с сокращением и расслаблением мышцы, регулируя освобождение из своих элементов и обратный транспорт Са2+ в мышечном волокне. По Т-системе передается изменение электрического потенциала поверхностной мембраны элементам ретикулума, что приводит в них к освобождению ионов Са, поступающих к фибриллам и запускающих процесс мышечного сокращения. Митохондрии - содержат ферменты окислительных процессов, осуществляющие образование основного источника энергии мышечного сокращения - АТФ.

В основе мышечного сокращения лежит продольное перемещение миозиновых и актиновых филаментов друг относительно друга без изменения длины самих филаментов. Связь между филаментами осуществляется с помощью «поперечных мостиков» - головок миозина, выступающих с поверхности миозинового филамента и способных взаимодействовать с актином. Стимулом для включения сложного механизма мышечного сокращения служит нервный импульс, передаваемый на мышечную клетку двигательным нервом, быстро распространяющийся через сарколемму и вызывающий на окончании двигательного нерва (синапса) освобождение ацетилхолина - химического посредника (медиатора) в передаче нервного возбуждения. Выделение ацетилхолина на поверхность мембраны клетки создает разность потенциалов между ее наружной и внутренней поверхностью, связанную с изменением ее проницаемости для ионов Na+ и К+. В момент деполяризации сарколеммы деполяризуется и Т- система мышечной клетки. Так как Т-система контактирует со всеми фибриллами волокна, электрический импульс распространяется одновременно на все его саркомеры. Изменения в Т-системе сразу же передаются тесно прилегающим к ней мембранам ретикулума, вызывая увеличение их проницаемости, следствием чего является выход кальция в саркоплазму и миофибриллы. Сокращение происходит при увеличении концентрации Са2+ в пространстве между филаментами актина и миозина до 10-5 М.

Ионы Са2+ присоединяются к тропонину С (кальмодулину), что влечет за собой изменение конформации всего комплекса, тропомиозин отклоняется от головки миозина примерно на 20о, открывая активные центры актина, способные соединиться с миозином (заряженным энерг ией АТФ и находящимся в комплексе с АДФ и Фн в присутствии Mg++), образуя комплекс актомиозин.

Изменяется конформация глобулярной части молекулы миозина (головки), которая отклоняется на определенный угол, примерно на 45о от направления оси миозинового филамента и перемещает за собой тонкий актиновый филамент: происходит сокращение. Конформационное изменение миозина приводит к гидролизу АТФ под действием его АТФазы. АДФ и фосфатная группа выделяются в среду. Их место занимает другая молекула АТФ. В результате восстанавливается исходное состояние и рабочий цикл может повторяться. Частота рабочего цикла и его продолжительность определяется концентрацией Са2+ и наличием АТФ.

После прекращения действия двигательного импульса происходит обратный транспорт ионов Са2+ в саркоплазматический ретикулум, концентрация его между филаментами актина и миозина падает ниже 10-7 М, и мышечные волокна теряют способность образовывать актомиозин, укорачиваться и развивать тянущее напряжение в присутствии АТФ.

Происходит расслабление мышцы. Обратный транспорт

Са2+осуществляется за счет энергии, получаемой при расщеплении АТФ ферментом Са2+ - АТФазой. На перенос каждого иона Са2+ затрачивается 2 молекулы АТФ. Таким образом, энергия для сокращения и расслабления обеспечивается поступлением АТФ. Следовательно, между сокращениями постоянно должны возобновляться запасы АТФ. Мышцы обладают весьма мощными и совершенными механизмами восполнения (ресинтеза) расходуемой АТФ и поддержания ее концентрации на необходимом, оптимальном уровне для обеспечения различной по длительности и мощности работы.

Этой цели, наряду с высоким исходным АТФ, служит высокая активность дыхательных ферментов и способность мышцы в сравнительно короткое время (1-3 мин) увеличить уровень окислительного процесса во много раз. Увеличение кровоснабжения мышц при работе способствует увеличению притока кислорода и питательных веществ.

В начальный период может быть использован кислород, связанный с миоглобином. Возможность ресинтеза АТФ обеспечивается и внутренними механизмами клетки - высоким уровнем креатинфосфата, также высокой концентрацией гликогена и активностью ферментов гликолиза.

Вопросы к занятию

Морфологическая организация скелетной мышцы.

Роль внутриклеточных структур в жизнедеятельности мышечной клетки.

Структурная организация и молекулярное строение миофибрилл.

Химический состав мышцы.

Роль АТФ в сокращении и расслаблении мышечного волокна.

Механизм мышечного сокращения. Последовательность химических реакций в мышце при ее сокращении.

Расслабление мышцы.

Новосибирский государственный педагогический университет

Реферат по предмету

«Биохимия»

«Биохимия мышечного сокращения»

Выполнил: студент 3 курса ЕГФ

отделения «Валеология», гр. 1А

Литвиченко Е.М.

Проверил: Сайкович Е.Г.

г. Новосибирск 2000 г.

Интерес биохимии к процессам происходящим в сокращающихся мышцах основан не только на выяснении механизмов мышечных болезней, но и что может быть даже более важным – это раскрытие механизма превращения электрической энергии в механическую, минуя сложные механизмы тяг и передач.

Для того, чтобы понять механизм и биохимические процессы происходящие в сокращающихся мышцах, необходимо заглянуть в строение мышечного волокна. Структурной единицей мышечного волокна являются Миофибриллы – особым образом организованные пучки белков, располагающиеся вдоль клетки. Миофибриллы в свою очередь построены из белковых нитей (филаментов) двух типов – толстых и тонких. Основным белком толстых нитей является миозин , а тонких – актин . Миозиновые и актиновые нити – главный компонент всех сократительных систем в организме. Электронно-микроскопическое изучение показало строго упорядоченное расположение миозиновых и актиновых нитей в миофибрилле. Функциональной единицей миофибриллы является саркомер – участок миофибриллы между двумя Z-пластинками. Саркомер включает в себя пучок миозиновых нитей, серединой сцепленных по так называемой М-пластине, и проходящих между ними волокон актиновых нитей, которые в свою очередь прикреплены к Z-пластинам.

Сокращение происходит путем скольжения тонких актиновых и толстых миозиновых нитей навстречу друг другу или вдвигания актиновых нитей между миозиновыми в направлении М-линии. Максимальное укорочение достигается тогда, когда Z-пластинки, к которым прикреплены актиновые нити, приближаются к концам миозиновых нитей. При сокращении саркомер укорачивается на 25-50 %.

Саркоплазма, вмещающая миофибриллы, пронизана между ними сетью цистерн и трубочек эндоплазматического ретикулума, а также системой поперечных трубочек, которые тесно контактируют с ним, но не сообщаются.

Строение миозиновых нитей.

Миозиновые нити образованы белком миозином, молекула которого содержит две идентичные тяжелые полипептидные цепи с молекулярной массой около 200 000 и четыре легкие цепи (около 20 000). Каждая тяжелая цепь на большей части своей длины имеет конформацию a-спирали, и обе тяжелые цепи скручены между собой, образуя часть молекулы в форме палочки. С противоположных концов каждой цепи присоединены по две легкие цепи, вместе с глобулярной формой этих концов цепи они образуют «головки» молекул. Палочкообразные концы молекул могут соединяться друг с другом продольно, образуя пучки, головки молекул при этом располагаются кнаружи от пучка по спирали. Кроме того, в области М-линии пучки соединяются между собой «хвост в хвост». Каждая миозиновая нить содержит около 400 молекул миозина.

молекулы актина

молекулы тропонина молекулы тропомиозина

Другой белок, входящий в актиновые нити – тропомиозин – имеет форму палочек, он располагается вблизи желобков спиральной ленты фибриллярного актина, вдоль нее. Размер его в длину в 8 раз больше размера глобулярного актина, потому одна молекула тропомиозина контактирует сразу с семью молекулами актина и концами связаны друг с другом, образуя третью продольную спирально закрученную цепочку.

Третий белок актиновых нитей – тропонин – состоит из трех разных субъединиц и имеет глобулярную форму. Он нековалентно связан и с актином и тропомиозином таким образом, что на одну молекулу тропонина приходится одна молекула тропомиозина, кроме того одна из его субъединиц содержит Ca- связывающие центры. Тонкие актиновые нити прикреплены к Z-пластинам, тоже белковым структурам.

Механизм сокращения мышцы.

Сокращение мышц есть результат укорочения каждого саркомера, максимальное укорочение саркомера достигается тогда, когда Z-пластинки, к которым прикреплены актиновые нити, приближаются вплотную к концам миозиновых нитей.

В сокращении мышц у актиновых и миозиновых нитей свои роли: миозиновые нити содержат активный центр для гидролиза АТФ, устройство для превращения энергии АТФ в механическую энергию, устройство для сцепления с актиновыми нитями и устройства для восприятия регуляторных сигналов со стороны актиновых нитей, актиновые нити имеют механизм сцепления с миозиновыми нитями и механизм регуляции сокращения и расслабления.

Сокращение мышцы включается потенциалом действия нервного волокна, который через нервно-мышечный синапс при посредстве медиатора трансформируется в потенциал действия сарколеммы и трубочек Т-системы. Ответвления трубочек окружают каждую миофибриллу и контактируют с цистернами саркоплазматического ретикулума. В цистернах в значительной концентрации содержится Ca . Потенциал действия, поступающий по трубочкам, вызывает высвобождение ионов Ca 2+ из цистерн саркоплазматического ретикулума. Ионы Ca 2+ присоединяются к Сa-связывающей субъединице тропонина. В присутствии ионов Ca 2+ на мономерах актиновых нитей открываются центры связывания миозиновых головок, причем по всей системе тропонин – тропомиозин – актин. Как результат этих изменений – миозиновая головка присоединяется к ближайшему мономеру актина.

Головки миозина обладают высоким сродством к АТФ, так что в мышце большинство головок содержит связанный АТФ. Присоединение головки миозина к актину, активирует АТФ-азный центр, АТФ гидролизуется, АДФ и фосфат покидают активный центр, что приводит к изменению конформации миозина: возникает дополнительное напряжение, стремящееся уменьшить угол между головкой и хвостом молекулы миозина, т.е. наклонить головку в направлении М-линии. Поскольку миозиновая головка соединена с актиновой нитью, то, наклоняясь в сторону М-линии она смещает в этом же направлении и актиновую нить.

АДФ, высвобождаемые с множества головок проходят следующую трансформацию:

2 АДФ ® АТФ + АМФ

Освобожденные от АТФ головки снова притягивают к себе АТФ в связи с его высоким сродство, о чем уже упоминалось выше, присоединение АТФ уменьшает сродство миозиновой головки с актиновыми нитями и миозин возвращается в исходное состояние. Далее повторяется весь цикл с самого начала, но поскольку в предыдущем цикле актиновая нить за счет своего движения приблизила Z-пластинку, то та же самая головка миозина присоединяется уже к другому мономеру актина ближе к Z-пластинке.

Сотни миозиновых головок каждой миозиновой нити работают одновременно, втягивая таким образом актиновую нить.

Источники энергии мышечного сокращения.

Скелетная мышца, работающая с максимальной интенсивностью, потребляет в сотни раз больше энергии, чем покоящаяся, причем переход от состояния покоя к состоянию максимальной работы происходит за доли секунды. В связи с этим у мышц совсем по-другому построен механизм изменения скорости синтеза АТФ в очень широких пределах.

Как уже упоминалось при мышечном сокращении большое значение имеет процесс синтеза АТФ из АДФ, высвобождаемых из миозиновых головок. Это происходит при помощи, имеющегося в мышцах высокоэнергетического вещества креатинфосфата , которое образуется из креатина и АТФ при действии креатинкиназы :

C-NH 2 C-NH-PO 3 H 2

N-CH 3 +АТФ ó N-CH 3 + АДФ

Креатин Креатинфосфат

Эта реакция легко обратима и идет анаэробно, что обеспечивает быстрое включение мышц в работу на ранних этапах. При продолжении нагрузки роль такого энергетического обеспечения снижается, а на его замену приходят гликогеновые механизмы обеспечения большим количеством АТФ.

Библиография:

Г. Дюга, К. Пенни «Биоорганическая химия», М., 1983

Д. Мецлер «Биохимия», М., 1980

А. Ленинджер «Основы биохимии», М., 1985

Мышцы способны использовать для сокращения около 30% химической энергии, запасенной в молекулах АТФ. Для понимания биохимических процессов, протекающих в мышцах, большое значение имело открытие в 1939 г. В. А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой ферментативной активности комплексов актина с миозином (актомиозин). Они показали, что источником энергии сокращения мышц является гидролиз молекул АТФ при взаимодействии с актомиозином.

Образующиеся при гидролизе молекулы АДФ быстро восстанавливаются до АТФ при присоединении фосфатной группы в результате реакции

Креатинфосфат синтезируется в митохондриях в процессе окислительного фосфорилирования. Скорость дыхания и, следовательно, скорость образования АТФ в мышцах определяется скоростью потребления АТФ. При большой концентрации молекул АТФ в мышцах имеется малая концентрация молекул АДФ и неорганического фосфата. Они ингибируют активность цикла трикарбоновых кислот в митохондриях. При переходе от покоя к полной активности происходит быстрый гидролиз молекул АТФ, концентрация молекул АДФ и неорганического фосфата увеличивается, что приводит к интенсификации процесса гликолиза и окислительного фосфорилирования в митохондриях. При этом потребление кислорода может увеличиться в 20 и более раз.

При максимальной активности мышц, наряду с окислением глюкозы через цикл трикарбоновых кислот в митохондриях происходит усиленный процесс анаэробного гликолиза в трубках саркоплазматической сети. При этом выделяется молочная кислота, которая диффундирует в кровь. После некоторого периода максимальной работы у млекопитающих наблюдается учащенное дыхание. Поступающий кислород расходуется на окисление через цикл трикарбоновых кислот в тканях печени некоторой части избытка молочной кислоты, образовавшейся в период максимальной мышечной активности. При этом синтезируются молекулы АТФ. Остальная часть молочной кислоты, накопившейся в крови, превращается в печени в гликоген.

Актомиозин - комплекс миозина с F-актином - образуется в растворах при смешивании чистых фракций миозина и актина. Оказалось, что с нитями F-актина связываются только головы миозиновых молекул. При добавлении в раствор, содержащий актомиозиновые комплексы, молекул АТФ и ионов происходит диссоциация комплексов актомиозина. Головы миозиновых молекул отрываются от актиновых нитей. При этом происходит неконтролируемый гидролиз молекул АТФ.

Наличие молекул АТФ и ионов в саркоплазме живых мышечных волокон также приводит к разрыву связи тонких нитей с головами миозиновых молекул толстых нитей. После смерти животного количество молекул АТФ в саркоплазме постепенно сокращается и головы миозиновых молекул жестко прикрепляются к тонким нитям - происходит трупное окоченение (мышечные волокна не растягиваются).

При наличии ионов и молекул АТФ в саркоплазме тонкие нити сравнительно свободно перемещаются относительно толстых при наложении внешней нагрузки. Таким образом, комплексы играют роль расслабляющих агентов. Они препятствуют образованию связей (по-видимому, электростатических) между топкими нитями и головами миозиновых молекул;

Разрыв связей между тонкими нитями и головами миозиновых молекул, осуществляемый молекулами АТФ и ионами в мышцах, не приводит, однако, к гидролизу молекул АТФ. Комплексы присоединяются к головам миозиновых молекул. Такое существенно различное поведение топких нитей в саркомере и -актиновых нитей без молекул тропонина и тропомиозина в растворе с миозиновыми молекулами обусловлено наличием в тонких нитях кроме молекул актина двух других белков: тропомиозина и тропонина.

Гидролиз молекул АТФ, прикрепленных к головам миозиновых молекул, в саркомере происходит только в том случае, если уровень концентрации ионов в саркоплазме повысится до значения моль в результате выхода ионов из концевых цистерн саркоплазматической сети при поступлении нервного импульса. Таким образом, вследствие специальной организации четырех типов белков (миозина, актина, актомиозина и тропонина) процесс гидролиза молекул АТФ и, следовательно, процесс сокращения длин мышечных волокон, становится контролируемым . Роль кальция в процессе сокращения была выяснена Маршем в 1952 г. . Решающие эксперименты о контроле сокращения мышц ионами кальция в присутствии молекул тропонина и тропомиозина были выполнены Эбаши, Вебер, Мурей и др. .

Исследовались растворы голов миозиновых молекул и тонких нитей, извлеченных из мышечных волокон при удалении толстых нитей и отделении их от -пластинок. Голова миозиновой молекулы отделяется от остальной ее части с помощью специального фермента. Изолированные миозиновые головы имеют такую же химическую активность, как и неповрежденные молекулы, однако с изолированными головами работать более удобно.

При исследовании растворов миозиновых голов и тонких нитей в физиологических условиях (значения pH, концентрация ионов и т. д.) Эбаши показал, что так же, как и в случае неповрежденных мышечных волокон, гидролиз молекул АТФ полностью контролируется ионами . Однако, если из тонких нитей удалить молекулы тропомиозина и тропонина, то чувствительность к ионам полностью исчезает. Гидролиз молекул АТФ оставался неконтролируемым, пока не исчезали все молекулы АТФ. Таким образом, было показано, что кальциевый контроль становится, возможным только в присутствии комплекса молекул тропонина и тропомиозина на тонких нитях. В отдельности тропомиозин и тропонин не оказывают такого действия.

Регулирующее действие ионов на процесс мышечного сокращения можно рассматривать по аналогии с действием модуляторов

(эффекторов) на ферменты. Когда присоединяются к молекуле тропонина, сигнал о присоединении передается молекуле тропомиояина, которая передав! его семи молекулам актина. Таким образом, тропомиозин выступает как медиатор информации от тропонина . Молекулярный механизм такой передачи остается неизвестным.

В состоянии релаксации (малая концентрация ) тропонин, действуя через тропомиозин, каким-то образом подавляет взаимодействие голов миозиновых молекул с актином. При повышении концентрации ионов это препятствие снимается, молекулы АТФ гидролизируются и мышцы сокращаются. Следовательно, комплекс молекул фопонин 4- тропомиозин действует как ингибитор, а ионы - как активатор мышечного сокращения.

Регулирующая роль ионов проявляется только при наличии в саркоплазме молекул АТФ. При отсутствии молекул АТФ (после смерти животного) головы миозиновых молекул жестко связываются с тонкими нитями - наступает трупное окоченение. В саркоплазме живых мышечных волокон, молекул АТФ много. При физиологических условиях молекулы АТФ теряют четыре электрона и с ионами образуют комплексы Эти комплексы активно соединяются с головами миозиновых молекул, образуя более сложные комплексы -миозин, которые мы будем кратко называть АТФ-миозиновыми комплек сами.

Одна из рабочих гипотез о механизме осуществления контроля мышечного сокращения ионами кальция была высказана Перри в Оксфордском университете. Он предположил, что при отсутствии ионов молекулы тропонина и тропомиозина препятствуют контакту активных мест голов миозина и молекул актина. Присоединение ионов к молекулам тропонина вызывает такое конформационное изменение комплекса тропонин тропомиозин, которое снимает это стерическое препятствие.

Косвенное подтверждение гипотеза Перри получила при исследованиях диффракции рентгеновских лучей, проведенных Хаксли в 1972-1973 гг. на сокращающихся мышцах. Было показано, что во время сокращения происходит небольшое, но определенное смещение диффракционной картины, обусловленное изменением тонких нитей. Можно было думать, что эти изменения отражают смещение молекул тропомиозина в желобках двойных спиралей тонких нитей. В состоянии релаксации молекулы тропомиозина лежат вблизи внешнего края желобков. При повышении концентрации ионов они смещаются внутрь желобков, освобождая активные места молекул миозина.

Смещение молекул тропомиозина в желобках тонких нитей зарегистрировано Хаксли при исследовании диффракции рентгеновских лучей на сокращающейся мышце. В исследованиях Коэна и Марюссиана (100, 101] обнаружено, что присоединение ионов к субъединице существенно изменяет ее связь с двумя другими субъединицами комплекса. В исследованиях Хитчкука, Хаксли и Сент-Дьерди установлено, что при увеличении концентрации ионов ослабевает связь субъединицы с актином.

Перечисленные результаты качественно подтверждают стерическую модель регулирования ионами процесса мышечного сокращения. При малой концентрации ионов тропониновый комплекс расширен, субъединицы прочно связаны с актином и выталкивают молекулы тропомиозина со дна желобков двойной спирали. При этом молекула тропомиозина блокирует активные центры семи молекул актина от присоединения к ним головок миозиновых молекул (АТФ-миозиновых комплексов). При повышении уровня ионов их присоединение к субъединице приводит к сжатию тропонинового комплекса и ослаблению его связи с молекулами актина. Вследствие этого молекулы тропомиозина смещаются в желобки и освобождают активные центры молекул актина. АТФ-миозиновые комплексы голов миозиновых молекул присоединяются к активным молекулам, происходит гидролиз молекул АТФ и распад АТФ-миозиновых комплексов, что и приводит к сокращению мышц. При этом молекулы АДФ и органический фосфат переходят в саркоплазму. Далее к головам миозиновых молекул снова присоединяются комплексы образуя АТФ-миозиновые комплексы, готовые к новому циклу.

Вебер и Муррей высказали предположение, что процессу гидролиза молекул АТФ предшествует переход АТФ-миозинового комплекса в особое высокоэнергетическое гипотетическое заряженное состояние. В этом состоянии комплекс имеет большую вероятность присоединения к тонким нитям, чем комплекс, находящийся в начальном низкоэнергетическом состоянии. Остается, однако, неясным, что приводит АТФ-миозиновый комплекс в высокоэнергетическое заряженное состояние. Ведь это состояние должно предшествовать процессу гидролиза с выделением энергии.

После открытия тропонина появилось убеждение, что только комплексы тропонина с тропомиозином ответственны за контроль мышечцого сокращения ионами Однако в 1970 г. Сент-Дьерди показал, что молекул тропонина не имеется в мышцах моллюсков. По-видимому, в этих мышцах ионы осуществляют контроль процесса сокращения непосредственно через молекулы тропомиозина.

Легкий мирозин отличается от тяжелого по аминокислотному составу свойствами. Тяжелый миозин обладает ферментативной активностью. Он является аденозинтрифосфотазой и гидролитически расщепляет АТФ. Это можно описать: АТФ + H 2 O → АДФ + H 3 PO 4 + W (энергия).

Актин – белок с более низкой молекулярной массой (42000). Может быть в двух формах: глобулярной ( G ) или фибриллярной ( F ). После прибавления солей G -актин легко переходит в F -актин. F -актин является полимером G -актина. Этот переход осуществляется под влиянием ионов К + : актин глобулярный → акт ин фибрилярный F . Актин F легко соединяется с миозином и образует новый белок-актомиозин.

F -актин состоит из двух филаментов скрученных в спираль.

Структура актина

Для актомиозина характерны следующие свойства:

способность разлагать АТФ;

освобождать энергию макроэргических связей;

превращать эту энергию в работу.

Тропомиозин – состоит из двух полипептидных цепей образующих двойную спираль, располагается в бороздке на поверхности – F актина по длине соответствует 7 субъектам - G -актина. Комплекс тропонина состоит из трех субъединиц с глобулярной структурой и расположен примерно на концах Т m . Tропонин Т ( TnT ) обеспечивает связь с Т m . T ропонин С ( TnC ) образует связь с ионами Са 2+ на поверхности Т m , в результате чего изменяется его конформация.

Тропонин I ( TnI ) может предотвращать взаимодействие актина с миозином. Положение Т nI переменно и зависит от концентрации Са 2+ . В присутствии Са 2+ изменяется конформация Т nC . Это приводит к изменению положения TnI по отношению к актину, в результате он может взаимодействовать с миозином.

Тропомиозин и тропонин

Точное пространственное расположение главных белков сократительной мышцы - необходимое условие сокращения и расслабления, а также регуляции этих процессов. Сокращение связано с образованием комплекса между актином и миозином, в котором каждая субъединица актина взаимодействует с сегментом, содержащим головку миозина ( F 1 ). Расслабление происходит при сокращении этого взаимодействия. Взаимодействие А и М регулируется T, который находится в бороздке актина. Изменение конформации Т передается на T, который погружается глубже в бороздку разрешая взаимодействие актина с головкой миозина.

Состояние миофибриллы: а) покой; б) сокращение

Миоглобин – сложный белок хромопротеин, по строению близок к гемоглобину, находится в красных мышцах, способен связывать и отдавать кислород, способствуя снабжению мышечных волокон кислородом.

В состав белков протоплазмы входят ферменты гликолиза с высокой ферментативной активностью. Ферменты биологического окисления сосредоточены в митохондриях, где осуществляется окислительное фосфорилирование. В рибосомах, лизосомах содержатся ферменты, осуществляющие превращение белков и липидов.

Оксимиоглобин отдает кислород только при значительном снижении парциального давления. Миоглобин извлекается из тканей аммиачным раствором. Соединительнотканные белки входят в состав оболочек клетки и субклеточных образований, стенок сосудов, нервов. Их содержание составляет до 20% от общего количества мышц. Это главным образом коллаген; они не извлекаются даже растворами солей.

В мышце имеются аминокислоты, полипептиды, а также азотосодержащие вещества, которые легко извлекаются водой. Их называют экстрактивными веществами. К ним относятся креатин и креатинфосфат, на долю которых приходится до 60% всего небелкового азота. В покое весь креатин мышц представлен в виде креатинфосфата. Его концентрация в мышце довольно высокая (0,2-0,55%), в связи с тем, что он играет важную роль в передаче макроэргических связей внутри клетки, и обеспечивает ресинтез АТФ.

Креатинфосфат (КрФ) - макроэргическое соединение, способное отдавать фосфорную группу на АДФ; реакцию катализирует креатинфосфаткиназа по схеме:

АДФ + Крф → креатинфосфаткиназа АТФ – Кр ( креатин )

Креатин синтезируется в почках из аргинина.

В мышцы креатин доставляется с кровью.

Креатинфосфат (Крф) резерв макроэргических связей в мышце.

В мышцах можно обнаружить и некоторое количество креатинина, образующегося при разрушении Крф (креатинфосфата).

К числу азотосодержащих экстрактивных веществ относится ансерин, карнитин, карнозин (β-аланин-гистидин). В мышцах высоко содержание адениловых нуклеотидов, которые относятся к экстрактивным веществам (до 0,4 %) АТФ, АМФ, АДФ.

Углеводы представлены в основном гликогеном (0,5-0,8%). Основная масса гликогена организма сосредоточена в мышцах, хотя в печени его концентрация выше (5%). Моносахариды представлены преимущественно в виде гексозофосфатов, их концентрация не превышает концентрацию глюкозы в крови.

Минеральные вещества – (зола) составляет 1-1,5% массы мышц. Наряду с К + и Na + в мышцах содержится Ca 2+ и М g 2+ , которые играют важную роль в механизме мышечного сокращения. В условиях покоя Са 2+ сосредоточен преимущественно в трубочках и пузырьках саркоплазматического ретикулума.

Основная масса фосфора (около 80%) мышечной ткани входит в состав макроэргических соединений (АТФ и креатинфосфат), 10% представлено в виде солей неорганического фосфата, 5% связано с гексозами и 5% входит в состав АДФ, АМФ и других нуклеотидов.

Химический состав гладких мышц включает те же вещества, что и поперечно-полосатые мышцы, но в других количественных соотношениях. В них меньше актомиозина и миозина, но больше миоальбумина и нерастворимых белков стромы (коллагена). Содержание гликогена менее 0,5%, меньше и экстрактивных веществ. Содержание Са 2+ в гладких мышцах ниже.